dit hoofdstuk bespreekt de structuur en het mechanisme van citraatsynthase. Het enzymcitraatsynthase dat de reactie bij de ingang aan de citroenzuurcyclus katalyseert, vormt een opmerkelijk systeem voor onderzoek van enzymatische mechanismen, enzym–substraatinteractie, conformational verandering, eiwit het vouwen, quaternaire assemblage van biologische structuren, en organel het richten. Citraatsynthase verstrekt een systeem waarin het eenvoudigste voorbeeld van quaternaire structurele assemblage aan een actieve oligomeer kan worden bestudeerd. In eukaryotes, is het enzym een dimeer waarin elke subeenheid functionele groepen aan de actieve plaats van de andere bijdraagt. Het dimeer kan reversibel gedenatureerd worden tot inactieve monomeren. Het enzym vereist geen ongebruikelijke cofactoren of metaalionen voor activiteit; het is één van weinig enzymen die de synthese van een koolstof–koolstofbinding kunnen katalyseren, en het doet dit aan een tarief dat de diffusiegrens nadert. Citraatsynthase is ontdekt in vrijwel elk onderzocht organisme. Het enzym katalyseert de omkeerbare condensatie van acetyl-CoA om citryl-CoA te vormen, dat vervolgens wordt gehydrolyseerd om citraat en co-enzym A op te leveren.aldus sluit het enzym de lijn van de citroenzuurcyclus, waarbij het zes-koolstofsamenstellingscitraat van de vier-koolstofsamenstellingsoxaloacetaat wordt regenereerd.