ez a fejezet a citrát-szintáz szerkezetét és mechanizmusát tárgyalja. A citrát-szintáz enzim, amely a citromsavciklusba való belépéskor katalizálja a reakciót, kiemelkedő rendszert képez az enzimatikus mechanizmusok, az enzim–szubsztrát kölcsönhatások, a konformációs változás, a fehérje hajtogatása, a biológiai struktúrák kvaterner összeszerelése és az organelle-célzás vizsgálatára. A citrát-szintáz olyan rendszert biztosít, amelyben az aktív oligomer kvaterner szerkezeti összeállításának legegyszerűbb példája tanulmányozható. Az eukariótákban az enzim a dimer amelyben Minden alegység funkcionális csoportokkal járul hozzá a másik aktív helyéhez. A dimer reverzibilisen denaturálható inaktív monomerekké. Az enzim nem igényel szokatlan kofaktorokat vagy fémionokat az aktivitáshoz; ez egyike azon kevés enzimeknek, amelyek képesek katalizálni a szén–szén kötés szintézisét, és ezt a diffúziós határhoz közelítő sebességgel teszi. A citrát-szintázt lényegében minden vizsgált szervezetben felfedezték. Az enzim katalizálja az acetil-CoA reverzibilis kondenzációját, hogy citril-CoA-t képezzen, amelyet később hidrolizálva citrátot és a koenzimet eredményez.így az enzim bezárja a citromsavciklus hurokját, regenerálva a hat szénatomos citrátot a négy szénatomos oxaloacetát vegyületből.