w niniejszym rozdziale omówiono strukturę i mechanizm syntazy cytrynianowej. Enzym syntaza cytrynianowa, która katalizuje reakcję przy wejściu do cyklu kwasu cytrynowego, tworzy znakomity system do badania mechanizmów enzymatycznych, interakcji enzym-substrat, zmiany konformacyjnej, fałdowania białek, czwartorzędowego montażu struktur biologicznych i celowania organelle. Syntaza cytrynianowa stanowi system, w którym można badać najprostszy przykład czwartorzędowego zespołu strukturalnego do aktywnego oligomeru. U eukariotów enzym jest dimerem, w którym każda podjednostka wnosi grupy funkcjonalne do miejsca aktywnego drugiej. Dimer może być odwracalnie denaturowany do nieaktywnych monomerów. Enzym nie wymaga do działania żadnych nietypowych kofaktorów ani jonów metali; jest jednym z niewielu enzymów, które mogą katalizować syntezę wiązania węgiel–węgiel, i robi to w tempie zbliżającym się do granicy dyfuzji. Syntaza cytrynianowa została odkryta w zasadzie w każdym badanym organizmie. Enzym katalizuje odwracalną kondensację acetylo-CoA, tworząc cytrylo-CoA, który jest następnie hydrolizowany, uzyskując cytrynian i koenzym A. w ten sposób enzym zamyka pętlę cyklu kwasu cytrynowego, regenerując cytrynian związku sześciowęglowego z szczawiooctanu związku czteowęglowego.