En el corazón del sistema de leche descremada se encuentran los complejos coloidales de transporte de caseína-calcio denominados micelas de caseína. La aplicación de técnicas fisicoquímicas como la dispersión de luz, neutrones y rayos X y la microscopía electrónica ha producido una gran cantidad de detalles experimentales sobre la estructura de la micela de caseína. De estas bases de datos experimentales han surgido dos modelos contradictorios para la estructura interna de la micela de caseína. Un modelo enfatiza las estructuras submicelares de proteínas como la característica dominante, mientras que el otro propone que los nanoclusters inorgánicos de fosfato de calcio cumplen esta función. Estos modelos se examinan críticamente a la luz de nuestra información actual sobre los procesos biológicos de secreción de proteínas. Además, se aplican dos principios principales de la biología estructural: esa estructura proteica da lugar a la función y que las interacciones (asociaciones) proteína–proteína competentes conducirán a un tránsito eficiente a través del aparato secretor mamario. Sin embargo, un conjunto de equilibrios complejos gobierna este proceso que solo puede completarse después del paso final de los procesos: el ordeño. En este sentido, se puede argumentar de manera abrumadora la formación de complejos proteicos (submicelas) como agentes formativos en la síntesis de micelas de caseína en el tejido mamario. Se ha cuestionado si estas submicelas persisten en la leche. Sin embargo, las perturbaciones en los equilibrios micelares permiten la reaparición de partículas submicelares en productos lácteos como el queso. Por lo tanto, las interacciones proteína–proteína parecen ser importantes en la leche y los productos lácteos, desde el retículo endoplásmico hasta la tabla de cortar de queso.