Das Herzstück des Magermilchsystems sind die kolloidalen Casein-Calcium-Transportkomplexe, die sogenannten Caseinmizellen. Die Anwendung physikalisch-chemischer Techniken wie Licht-, Neutronen- und Röntgenstreuung und Elektronenmikroskopie hat eine Fülle experimenteller Details zur Struktur der Caseinmizelle ergeben. Aus diesen experimentellen Datenbasen sind zwei widersprüchliche Modelle für die innere Struktur der Caseinmizelle hervorgegangen. Ein Modell betont submizellare Proteinstrukturen als dominantes Merkmal, während das andere vorschlägt, dass anorganische Calciumphosphat-Nanocluster diese Funktion erfüllen. Diese Modelle werden im Lichte unserer aktuellen Informationen über die biologischen Prozesse der Proteinsekretion kritisch untersucht. Darüber hinaus werden zwei Grundprinzipien der Strukturbiologie angewendet: diese Proteinstruktur führt zu Funktion und dass kompetente Protein-Protein-Wechselwirkungen (Assoziationen) zu einem effizienten Transit durch den sekretorischen Apparat der Brust führen. Allerdings regelt eine Reihe von komplexen Gleichgewichten diesen Prozess, der erst nach dem letzten Schritt in den Prozessen abgeschlossen werden kann: Melken. In diesem Licht kann ein überwältigendes Argument für die Bildung von proteinacious Komplexen (submicelles) als die bildenden Agenten in der Synthese von Kaseinmizellen im Milchgewebe gemacht werden. Ob diese Submicellen in der Milch bestehen bleiben, wurde in Frage gestellt. Störungen in mizellaren Gleichgewichten ermöglichen jedoch das Wiederauftreten submizellarer Partikel in Milchprodukten wie Käse. Daher scheinen Protein–Protein-Wechselwirkungen in Milch und Milchprodukten vom endoplasmatischen Retikulum bis zum Käseschneidebrett wichtig zu sein.