in het hart van het afgeroomde melksysteem bevinden zich de colloïdale caseïne–calcium–transportcomplexen, de zogenaamde caseïne-micellen. De toepassing van fysisch-chemische technieken zoals licht -, neutron-en Röntgenstraalverstrooiing en elektronenmicroscopie heeft een schat aan experimentele details opgeleverd met betrekking tot de structuur van de caseïnemicel. Uit deze experimentele databases zijn twee conflicterende modellen ontstaan voor de interne structuur van de caseïne-micel. Een model benadrukt eiwit submicellar structuren als de dominante functie, terwijl de andere stelt voor dat anorganische calciumfosfaat nanoclusters dienen deze functie. Deze modellen worden kritisch onderzocht in het licht van onze huidige informatie over de biologische processen van eiwitsecretie. Daarnaast worden twee primaire leerstellingen van structurele biologie toegepast: die eiwitstructuur geeft aanleiding tot functioneren en dat competente eiwit–eiwitinteracties (associaties) leiden tot een efficiënte doorvoer door het borstafscheidingsapparaat. Dit proces wordt echter beheerst door een reeks complexe evenwichten, die pas kunnen worden voltooid na de laatste stap in het proces: het melken. In dit licht kan een overweldigend argument worden gemaakt voor de vorming van proteinacious complexen (submicellen) als de vormende agenten in de synthese van caseïne micellen in borstweefsel. Of deze submicellen blijven bestaan in de melk is in vraag gesteld. Echter, verstoringen in micellaire evenwichten zorgen voor de heropleving van submicellaire deeltjes in zuivelproducten zoals kaas. Zo blijken eiwit-eiwitinteracties belangrijk te zijn in melk en zuivelproducten van het endoplasmatisch reticulum tot de kaassnijplank.