no coração do sistema de leite magro estão os complexos coloidais de transporte de caseína–cálcio denominados micelas de caseína. A aplicação de técnicas químicas físicas, tais como luz, nêutrons e dispersão de raios X e microscopia eletrônica, rendeu uma riqueza de detalhes experimentais sobre a estrutura da micela de caseína. A partir destas bases de dados experimentais surgiram dois modelos contraditórios para a estrutura interna da micela de caseína. Um modelo enfatiza as estruturas submicelares proteicas como a característica dominante, enquanto o outro propõe que nanociluxos inorgânicos de fosfato de cálcio servem esta função. Estes modelos são examinados criticamente à luz de nossas informações atuais sobre os processos biológicos de secreção proteica. Além disso, são aplicados dois princípios primários de biologia estrutural.: essa estrutura proteica dá origem a uma função e que as interacções proteína–proteína (associações) competentes conduzirão a um trânsito eficiente através do aparelho mamário secreto. No entanto, um conjunto de equilíbrios complexos governa este processo que só pode ser concluído após o passo final nos processos: ordenha. Nesta luz, um argumento esmagador pode ser feito para a formação de complexos proteinaciosos (submicelles) como os agentes formativos na síntese de micelas de caseína no tecido mamário. Se estas submicelas persistem no leite foi questionado. No entanto, perturbações nos equilíbrios micelares permitem a reemergência de partículas submicelares em produtos lácteos como o queijo. Assim, as interacções proteína-proteína parecem ser importantes no leite e produtos lácteos, desde o retículo endoplásmico até à placa de corte do queijo.