Al centro del sistema del latte scremato ci sono i complessi colloidali di trasporto della caseina–calcio chiamati micelle di caseina. L’applicazione di tecniche chimico fisiche come la luce, neutroni, e la diffusione dei raggi X e la microscopia elettronica ha prodotto una ricchezza di dettagli sperimentali riguardanti la struttura della micella di caseina. Da queste basi di dati sperimentali sono emersi due modelli contrastanti per la struttura interna della micella di caseina. Un modello enfatizza le strutture submicellari proteiche come caratteristica dominante, mentre l’altro propone che i nanoclusters inorganici di fosfato di calcio servano a questa funzione. Questi modelli sono esaminati criticamente alla luce delle nostre informazioni attuali riguardanti i processi biologici della secrezione proteica. Inoltre vengono applicati due principi primari di biologia strutturale: quella struttura proteica dà origine alla funzione e che le interazioni proteina–proteina competenti (associazioni) porteranno a un transito efficiente attraverso l’apparato secretorio mammario. Tuttavia, un insieme di equilibri complessi governa questo processo che può essere completato solo dopo la fase finale dei processi: la mungitura. In questa luce si può fare un argomento schiacciante per la formazione di complessi proteinaci (submicelle) come agenti formativi nella sintesi delle micelle di caseina nel tessuto mammario. È stato messo in discussione se queste submicelle persistano nel latte. Tuttavia, le perturbazioni negli equilibri micellari consentono il riemergere di particelle submicellari nei prodotti lattiero-caseari come il formaggio. Quindi le interazioni proteina-proteina sembrano essere importanti nel latte e nei prodotti lattiero-caseari dal reticolo endoplasmatico al tagliere del formaggio.