Adapteriproteiinit, kuten AP-2, AP180 ja CALM (klatriinikokoonpanon lymfaattinen myelooinen leukemiaproteiini), jotka kerääntyvät lipidikerrokseen, ovat vastuussa Triskelionin muotoisen Klatriinitrimeerin aktivoitumisesta. Tämä trimeeri ei ole vuorovaikutuksessa kalvon kanssa suoraan, vaan muodostaa vahvistavan hilarakenteen, joka toimii muotina, jossa kalvorakkulat voivat kehittyä. Sen vaikutus kalvon kaarevuuteen on adapteriproteiinien kautta, jotka on ankkuroitu lipidikerrokseen. Tärkeää on, että adapteriproteiinit osallistuvat myös suoraan kalvon taivuttamiseen ja vesikkelin koon määrittämiseen .
AP2 – ja BAR-domeeniproteiinit:
klatriinipinnoitettujen kuoppien (CCP) muodostuminen vaatii erilaisia aktiinia sitovia proteiineja, kuten BAR-sukuun (Bin/Amphifysiini/Rvs) kuuluvia. Näitä ovat nisäkkäillä amfifysiini ja endofiliini sekä hiivassa Rvs161p ja rvs167p . Näiden TANKOPROTEIINIEN rooli on kalvon muodonmuutoksessa, mikä edistää olennaisesti sen tubulaatiota. Sitoutumalla negatiivisesti varautuneisiin kalvoihin saadaan positiivinen kaarevuus, joka noudattaa proteiinin amfipaattisen α-helix-dimeerin koveraa topologiaa . F-BAR-proteiineilla, jotka kuuluvat BAR-superperheen alaheimoon, on suurempi domeeni, joka on myös kovera muodoltaan, mutta matalampi kaarevuudeltaan. Näiden proteiinien ehdotetaan tuottavan vesikkeleitä, joilla on suurempi säde kuin niillä proteiineilla, joilla on BAR-domeeni . Molemmissa tapauksissa proteiinit voivat toimia kaarevuussensoreina, jotka muokkaavat kalvon muotoon, johon ne voivat helposti sitoutua . Klatriinivälitteisen endosytoosin tapauksessa F-BAR-proteiinien uskotaan saapuvan klatriinipäällysteisen kuopan muodostumiskohtaan ennen BAR-proteiineja, ja näin ollen ne voivat myös osallistua CCP: n nukleaatioon .
vaikka BAR-domeenin proteiinit helpottavat kalvon tubulaatiota, adapteriproteiinit , mukaan lukien AP-2 tai ne, joilla on epsin n-terminaalinen homologia (ENTH), kuten epsin, tai AP-180 n-terminaalinen homologia (ANTH), kuten AP-180, rekrytoivat edelleen klatriinitriskelionia ja muita säätelyproteiineja, joita tarvitaan KLATRIINILLA päällystetyn vesikkelin (CCV) muodostumisen myöhemmissä vaiheissa. Sekä ENTH-että ANTH-domeeni ovat erittäin homologisia ja sitovat inositolifosfolipidejä; erityisesti PIP2 . Vaikka molemmat proteiinien alaluokat stimuloivat klatriinitriskeliaverkoston muodostumista, vain enth-domeenin omaavat proteiinit vaikuttavat kalvon kaarevuuteen, ja AP-180-stimulaation tuottaman klatriinihilan on osoitettu pysyvän tasaisena . Tämän ENTH-domeenien vaikutuksen uskotaan johtuvan siitä, että ENTH –domeenin ja PIP-molekyylin väliin muodostuu ylimääräinen α-helix ”α0”. On ehdotettu, että tämän domeenin lisääminen kalvon kaksikerroksisen lipidipäiden väliin saattaa riittää muuttamaan kalvon kaarevuutta yksinään; se voi kuitenkin olla myös synergistinen vaste klatriinikokoonpanon kanssa .