i hjertet av skummet melk systemet er de kolloidale kasein–kalsium–transport komplekser kalt kasein miceller. Anvendelsen av fysiske kjemiske teknikker som lys, nøytron, og X-ray spredning og elektronmikroskopi har gitt et vell av eksperimentelle detaljer om strukturen av kasein micelle. Fra disse eksperimentelle databaser har oppstått to motstridende modeller for den interne strukturen av kasein micelle. En modell understreker protein submicellar strukturer som den dominerende funksjonen, mens den andre foreslår at uorganiske kalsiumfosfat nanoclusters tjene denne funksjonen. Disse modellene er kritisk undersøkt i lys av vår nåværende informasjon om biologiske prosesser av protein sekresjon. I tillegg brukes to primære prinsipper for strukturbiologi: at proteinstruktur gir opphav til funksjon og at kompetente protein-protein interaksjoner (foreninger) vil føre til effektiv transitt gjennom bryst sekretorisk apparat. Imidlertid styrer et sett av komplekse likevekter denne prosessen som bare kan fullføres etter det siste trinnet i prosessene: melking. I dette lys kan et overveldende argument gjøres for dannelse av proteinholdige komplekser (submiceller) som formative midler i syntesen av kaseinmikeller i brystvev. Hvorvidt disse submicellene vedvarer i melken har blitt utspurt. Imidlertid tillater forstyrrelser i micellære likevekter reemergence av submicellære partikler i meieriprodukter som ost. Dermed ser protein-protein-interaksjoner ut til å være viktige i melk og meieriprodukter fra endoplasmatisk retikulum til osteskjærebrettet.