염화물 채널

개요:염화물 채널은 신경,골격,심장 및 평활근의 흥분성 조절,세포 부피 조절,상피염 수송,내부 및 세포 외 구획의 산성화,세포주기 및 세포 사멸을 포함한 과정에 관여하는 기능적으로 구조적으로 다양한 음이온 선택 채널 그룹입니다. 트랜스미터 게이트 가바 및 글리신 수용체를 제외하고(별도의 표 참조),잘 특성화 된 염화물 채널은 전압에 민감한 아과,칼슘 활성화 채널,고(맥시)컨덕턴스 채널,낭포 성 섬유증 막 횡단 컨덕턴스 레귤레이터 및 부피 조절 채널(버크 만 및 갈리에타,2009). 염화물 채널의 분류에 관한 공식적인 권장 사항은 없습니다. 포유류 조직에서 복제 또는 특성화 된 기능성 염화물 채널이 나열됩니다.이 연구에서는 동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,동물,-6 과-7. ClC-1,ClC-2 는 플라즈마 막 염화 채널로는 ClC-Ka,ClC-Kb(주로 표현에서의 신장)과 관련된 경우 barttin(ENSG00000162399),320 아미노산 2TM 단백질(Estévez et al., 2001). 또한,이 연구에서는 세포 내,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,세포 외,2005;그레이브스 등. 2008;밀러에 의해 검토,2006;푸쉬 외., 2006). 세포 내 위치(옌치,2008 에 의해 검토)에 대 한 입증 되었습니다. 대체 접합은 클리 씨 패밀리 내의 구조적 다양성을 증가시킵니다. 두 개의 박테리아 수로의 결정 구조가 설명되었습니다(더츨러 외., 2002). 18 막 내 세그먼트의 복잡 한 토폴로지와 각 클 리크 서브 유닛 기여 단일 기 공 두 개의 독립적으로 문이 숨 구멍을 포함 하는 이량체’더블 배럴’클 리크 채널 이전 기능 및 구조 조사의 예측을 확인(첸,2005;에 의해 검토 푸쉬 외. 2006;더츨러,2007;젠치,2008). 이 경우,이온 채널(아카르디 및 밀러,2004)이 아닌 항 포자(항 포자)로 작용한다.

ClC 채널 표시 투과율 시퀀스 Cl->Br->I-(에서 생리적 pH);에 대한 ClC-3I->Cl-되었습니다. 골격근에 휴식 막 전도도의 75%를 차지 하 고 막 전위의 안정화에 대 한 중요 하다. S-(-)CPP,A-9-C 와 니플 룸산 act 침하고 전시하는 전압 강하게 의존하는 블록으로 강력한 억제에 부정적인 전압 및 구제의 블록에서 탈 분극 잠재력(Liantonio et al. 2007 및 푸쉬 등의 알에 의해 검토., 2002). 이 경우,직접 개방 채널 차단보다는 채널 게이팅의 억제를 통해 발생할 가능성이 있다., 2009). 세포 팽창에 의해 활성화 될 수 있지만,이는 부피 조절 음이온 채널에 해당하지 않는다(아래 참조). 대체 잠재적인 생리적 기능에 대한 ClC-2 에 의해 검토 Planells-사례 및 Jentsch(2009). 인간의 기능적 발현은 바틴의 존재를 필요로 한다. 2001;숄 외., 2006). 그러나 그 기능은 전위 및 단일 채널 컨덕턴스의 생리학적 범위에서 채널 개방 가능성 모두를 증가시키는 바틴에 의해 강화된다. 2001;숄 외., 2006). 벤조퓨란 유도체는 동일한 차단 친화성을 나타낸 반면,벤조퓨란 유도체는 동일한 차단 친화성을 나타냈다(<10)., 2008). 의 생물리학 및 약리학적인 특성의 ClC-3 과 관계의 단백질을 생 VRAC(참조 관 et al. 이 경우,이온 채널(피콜로 및 푸쉬,2005;왕 등)은 이온 채널(피콜로 및 푸쉬,2005)과 같은 이온 채널(피콜로 및 푸쉬,2008)의 두 가지 기능 모두로서 기능 할 수 있다는 가능성에 의해 논란의 여지가 있고 더욱 복잡하다., 2006; 2008 년 알레 코프와 파흘케). 표로 작성된 기능적 특성은 클리 키-3,클리 키-4 및 클리 키-5 사이의 밀접한 구조적 관계와 가장 일치합니다. 저장 성 솔루션에 대 한 응답에서 팽창 하는 셀에 의해 이종 표현 된 세포-3 의 활성화는 규제의 다른 많은 측면으로 분쟁 이다. 이온 채널로 동작하는 슬립 모드와 단일 전송 속도가 10 배 낮은 교환기 모드(알레코프 및 파흘케,2009). 이 경우,전자의 안정성이 증가한다(랭 외.2).전자의 안정성이 증가한다(랭 외.2).전자의 안정성이 증가한다., 2006).이 유형의 단백질은 다양한 상피에서 정상적인 유체 수송에 관여하는 캠프 조절 상피 세포 막 세포막 채널입니다. 가장 흔한 돌연변이(즉,결실 돌연변이,508)는 세포막의 인신 매매 장애를 초래하고 원형질막으로의 혼입을 감소시켜 낭포 성 섬유증을 유발합니다. 원형질막에 소통량을 하는 변이를 나르는 수로는 문을 다는 결점을 설명합니다. 2003 년 닐리우스와 드로그만스,2003 년 검토)의 설포닐 우레아 민감도 향상. 이는 기도 상피에서 조절 체적 감소를 위한 모세포 2+신호를 제공한다(아르니게스 외 알)., 2004). 또한,본 발명의 실시예에 따르면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,본 발명의 실시예에 의하면,, 2004).

세포 표면으로 발현 및 잠재적으로 전달되는 단백질의 양을 증가시키기 위해 상기 제 1 형 단백질의 접힘을 보조하는 보정제 화합물들은,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하고,상기 제 2 형 단백질의 접힘을 보조하는 (풀러 외.2014)., 2007). 세포질 뉴클레오티드 결합 도메인은 두 개의 세포질 뉴클레오티드 결합 도메인을 포함합니다. 단 하나 열려있 결산 주기는,순서대로 포함하기 위하여 가설을 세웁니다: 이량 체 및 채널 폐쇄의 해리를 용이하게하고,새로운 게이팅 사이클의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 1 월 1 일)의 개시(알렉산드로프 외.2013 년 2007;무알 렘과 베르 가니,2009). 세포질 규제(아르 자형)도메인 내에서 사이트에서 인산화에 의해 인산화는 두 개의 상호 작용을 용이하게합니다. PKC(및 PKGII 내 장 상피세포를 통해 나왔을 자극 cGMP 형성)긍정적으로 조절 CFTR 활동입니다.

칼슘 활성화 염화물 채널:세포내 칼슘에 의해 활성화되는 염화물 채널은 다양한 기능을 수행하는 흥분성 및 비 흥분성 세포에서 널리 발현된다(하첼외., 2005). 유전자변형 및 유전자변형(로웬 및 포사이드,2005;하첼외 등)은 유전자변형 및 유전자변형(로웬 및 포사이드,2005;하첼외 등)으로 간주되었다., 2008). 또한,세포접착성 단백질로 작용하거나 분비될 가능성이 있다(파텔 외).또한,세포접착성 단백질은 세포접착성 단백질로 작용하거나 분비될 가능성이 있다(파텔 외).세포접착성 단백질은 세포접착성 단백질로 작용한다., 2009). 유전자에 의해 암호화 된 베스트 로핀은 이온 채널과 더 일치하는 토폴로지를 가지고 있습니다(참조 하첼외.,2008)및 칼슘 2+의 생리 학적 농도에 의해 활성화되는 염화물 채널을 형성하지만,그러한 활성화가 직접적인지 여부는 알려져 있지 않다(하첼외., 2008). 그러나 최상의 과발현에 의해 생성 된 전류는 기본 전류와 유사하지 않습니다. 또한,이 유전자계열은 다른 세포 유형(카푸토 외)에서 기록되는 천연 카푸토 전류와 유사한 동역학을 갖는 카푸토+-활성화된 씨클-전류를 생성하는 것으로 확인되었다. 2008;슈뢰더 외.,2008;양 외. 2008;피페리 외.,2009;록 외., 2009). 상피조직은 여러 개의 상피조직(양 외)에서 상피조직을 제거한다., 2008)

전압은 전압에 의존하는 반면,전압은 전압에 독립적이다(하첼외., 2005). 또한,혈관 평활근에 복합적인 효과를 발휘하여,내측 및 외측 방향으로 흐르는 전류들을 강화 및 억제한다.,2005 요약). 큰 컨덕턴스와 약리학에서 상당한 크로스 오버 칼슘 2+활성화 케이+채널도 존재합니다(참조 그린 우드 과 르블랑,2007 개요). 2 개의 새로운 화합물,카친-에이 01 과 카친-비 01,최근 카친-에이 84 인간 장 상피 세포에서 카친 차단제로 확인되었습니다(참조 드 라 푸 엔테 외. 구조물에 대한 2008). 캄키는 조직 의존적 방식으로 캄을 조절한다(하첼등에 의해 검토됨. 2005;르블랑 외., 2005). 그러나 이하선 선포 세포에는 영향을 미치지 않는다. 문맥 근세포가 아닌 기관 및 동맥 평활근 세포에서는 캄키이 억제(캄키이)의 불활성을 감소시킨다. 세포 내 인(3,4,5,6)세포 내 인(3,4,5,6)세포 내 인(3,4,5,6)세포 내 인(3,4,5,6 평활근은 또한 카 2+-의존성 포스파타제,칼시 뉴린에 의해 긍정적으로 조절됩니다(참조 르블랑 외.,2005 요약).

맥시 클로라이드 채널:맥시 클로라이드 채널은 고 전도도,음이온 선택성,처음에는 골격근에서 특징 지어지며 이후 뉴런,아교,심장 근육,림프구,상피 분비 및 흡수,신장의 황반 밀도 세포 및 인간 태반 싱시 티오 영양 모세포(사비 로프 및 오카다,2009)를 포함한 많은 세포 유형에서 발견됩니다. 맥시 씨엘 채널의 생리 적 의미는 불확실 하지만 셀 볼륨 조절 및 아폽토시스의 역할을 주장 하고있다. 이 연구에서는 세포 내 세포 내에서의 세포 내 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 세포 내에서의 2001;두타 외., 2002). 루프의 두꺼운 오름차순 내 황 반 밀도 세포에서 유사한 채널 중재 내강 나 클 농도의 변화에 대 한 응답에 헨레(벨 외., 2003). 가족의 인간의 높은 전도도 Cl-채널(TTYH1-3)을 닮은 맥시 Cl-채널 시청이 복제되었는지(스즈키 미즈노,2004),그러나 또는 맥시 Cl-채널 시청도 있었다 제안에 해당하는 전압을 따라 음이온 채널,VDAC,표현에서의 플라즈마 멤브레인(Bahamonde et al. 2003;오카다 외., 2004).

서로 다른 이온 조건은 문헌에보고 된 제 2 의 가변 추정치에 기여할 수있다. 아라키논산(및 시스-불포화 지방산)에 의한 억제는 전압-독립적이며,세포 내 부위에서 발생하며,채널 셧다운을 모두 포함한다. 봉쇄 채널의 활동에 앉아,DID Gd3+과 아라키산이 병렬로 감소하여 붓기 유도 방출의 ATP(Sabirov et al. 2001);(두타 외., 2002). 전체 세포 녹음에서 항 에스트로겐에 의한 채널 활성화는 세포 내 뉴클레오티드의 존재를 필요로하며 17 로 전처리에 의해 예방됩니다., 2001). 타목시펜에 의한 활성화는 낮은 농도의 오카닥 산에 의해 억제되며,이는 단백질 포스파타제에 의한 탈 인산화 이벤트가 활성화 경로(디아즈 외., 2001). 대조적으로,17 개의-에스트라 디올과 타목시펜은 거대 리포좀으로 재구성되고 절제 된 패치에 기록 된 인간 태반의 맥시 씨엘 채널을 직접 억제하는 것으로 보인다(리켈메,2009).

부피 조절 염화물 채널:부피 활성화 염화물 채널(또한 부피에 민감한 유기 삼투액/음이온 채널이라고도 함). 또한 성상세포로부터의 세포 흥분성 조절,세포전립세포-수송,혈관신생,세포 증식,괴사,아폽토시스 및 글루타메이트 방출(닐리우스 및 드로그만스에 의해 검토됨,2003;멀리건 및 맥비카,2006;오카다 외., 2009). 그러나 다른 조직에서 가변적인 정도로 표현되고 세포 팽창에 의해 차동적으로 활성화되는 다수의 다른 채널을 나타낼 수 있다. 또한 이 기능을 수행할 가능성이 더 이상 고려되지 않습니다(당레몽 드 타시니외에서의 리뷰 참조). 2003;닐리우스 및 드루그만스,2003;사르디니 외., 2003).

1 가 음이온을 전도하는 것 외에도,많은 세포 유형에서 저장성 자극에 의한 뇌척수액의 활성화는 아미노산과 폴리올과 같은 유기 삼투액의 유출을 허용 할 수 있습니다.

기타 염화물 채널:여기서 고려되지 않은 일부 세포내 염화물 채널 이외에,나열된 것 이외의 원형질막 채널이 기능적으로 기술되었다. 많은 세포 및 조직에는 등장 성 조건 하에서 활성 상태에 해당 할 수 있습니다. 장 파 네스 세포(츠무라 외.)에 설명 되어 있다., 1998). 혈관 평활근 세포 유형에서 기록되었습니다.,2004;파이퍼 앤 라지,2004). 양성자 활성화,외부 정류 음이온 채널도 설명되었습니다(램버트 과 오버 윙클러,2005).