adaptereiwitten zoals AP-2, AP180 en CALM (clathrin-assemblage lymfoïde myeloïde leukemie-eiwit), die zich ophopen in de lipide-bilaag, zijn verantwoordelijk voor de rekrutering van het triskelionvormige Clathrinetrimer. Deze trimer interageert niet direct met het membraan maar vormt in plaats daarvan een versterkende roosterstructuur die als vorm dienst doet waarin membraanblaasjes zich kunnen ontwikkelen. Zijn invloed op membraankromming is via de adapterproteã nen die aan de lipide bilayer worden verankerd. Belangrijk, nemen de adapterproteã nen ook direct in membraanbuigen en bepaling van de blaasjesgrootte deel .
AP2 en BAR-domeineiwitten:
de vorming van clathrin-met een laag bedekte kuilen (CCP ‘ s) vereist diverse actin-bindende proteã nen zoals die die tot de superfamilie van de bar (Bin/Amphiphysin/Rvs) behoren. Deze omvatten amfifysine en endophiline in zoogdieren en Rvs161p en Rvs167p in gist . De rol van deze barproteã NEN is in membraanmisvorming, hoofdzakelijk bevorderend zijn tubulation. Door aan negatief geladen membranen te binden, wordt een positieve kromming verkregen die de concave topologie van het amfipathische α-helix-dimeer van het eiwit volgt . De F-barproteã nen, die tot een subfamilie van de BAR superfamilie behoren, bezitten een groter domein dat ook concave in vorm is, nog ondieper in zijn kromming. Deze proteã nen worden voorgesteld om blaasjes met een grotere straal te produceren in vergelijking met die proteã nen met het bezitten van een BARDOMEIN . In beide gevallen kunnen de proteã nen als krommingssensoren dienst doen die het membraan in een vorm hervormen waaraan zij gemakkelijk kunnen binden . In het geval van clathrin gemedieerde endocytose, worden de F-bar proteã nen verondersteld om op de plaats van clathrin-met een laag bedekte pit vorming, vóór de bar proteã nen te komen, en als zodanig kunnen ook bij nucleatie van de CCP worden betrokken .
Terwijl de BAR domein eiwitten bevorderen tubulation van het membraan, de adapter eiwitten, waaronder AP-2 of degenen die over de epsin N-terminal homologie (ZEVENDE) domein zoals epsin , of de AP-180 N-terminal homologie (ANTR) domeinen zoals AP-180 blijven werven clathrin triskellion en andere regulerende eiwitten nodig voor de latere fasen van clathrin-gecoat blaasje (CCV) formatie. Zowel de ENTH als ANTH domeinen zijn hoogst homologe en binden inositol phospholipids; vooral PIP2 . Hoewel beide eiwitsubklassen de vorming van een clathrin triskelia-netwerk stimuleren, bezitten slechts proteã nen de ENTH domein invloed membraankromming, met het clathrin rooster geproduceerd door AP-180 stimulatie die om vlak te blijven . Deze invloed van de ENTH –domeinen wordt verondersteld het gevolg te zijn van de vorming van een extra α-helix ‘α0’ tussen het ENTH-domein en het PIP-molecuul . Men heeft voorgesteld dat de toevoeging van dit domein tussen de lipidekoppen van de membraanbilaag voldoende kan zijn om alleen membraankromming te veranderen; het kan echter ook een synergetische respons zijn met clathrin assemblage .