Au cœur du système du lait écrémé se trouvent les complexes colloïdaux caséine–calcium–transport appelés micelles de caséine. L’application de techniques physico-chimiques telles que la diffusion de la lumière, des neutrons et des rayons X et la microscopie électronique a fourni une multitude de détails expérimentaux concernant la structure de la micelle de caséine. De ces bases de données expérimentales sont nés deux modèles contradictoires pour la structure interne de la micelle de caséine. Un modèle met l’accent sur les structures submicellaires des protéines comme caractéristique dominante, tandis que l’autre propose que les nanoclusters de phosphate de calcium inorganique remplissent cette fonction. Ces modèles sont examinés de manière critique à la lumière de nos informations actuelles sur les processus biologiques de sécrétion de protéines. En outre, deux principes primaires de la biologie structurale sont appliqués: cette structure protéique donne lieu à une fonction et que des interactions protéines–protéines compétentes (associations) conduiront à un transit efficace à travers l’appareil sécrétoire mammaire. Cependant, un ensemble d’équilibres complexes régit ce processus qui ne peut être achevé qu’après la dernière étape des processus: la traite. Dans cette optique, un argument écrasant peut être avancé pour la formation de complexes protéiques (submicelles) en tant qu’agents formateurs dans la synthèse des micelles de caséine dans le tissu mammaire. La persistance de ces submicelles dans le lait a été remise en question. Cependant, les perturbations des équilibres micellaires permettent la réémergence de particules submicellaires dans les produits laitiers tels que le fromage. Ainsi, les interactions protéines-protéines semblent être importantes dans le lait et les produits laitiers du réticulum endoplasmique à la planche à découper du fromage.