i hjertet af skummetmælksystemet er de kolloide kasein–calcium–transportkomplekser betegnet kaseinmicellerne. Anvendelsen af fysiske kemiske teknikker såsom lys, neutron, og røntgenspredning og elektronmikroskopi har givet et væld af eksperimentelle detaljer vedrørende strukturen af kaseinmicellen. Fra disse eksperimentelle databaser er der opstået to modstridende modeller for den interne struktur af kaseinmicellen. Den ene model understreger protein submicellære strukturer som det dominerende træk, mens den anden foreslår, at uorganiske calciumphosphat nanoklynger tjener denne funktion. Disse modeller undersøges kritisk i lyset af vores nuværende information om de biologiske processer af proteinsekretion. Derudover anvendes to primære principper for strukturel biologi: denne proteinstruktur giver anledning til funktion, og at kompetente protein–protein-interaktioner (foreninger) vil føre til effektiv transit gennem det brystsekretoriske apparat. Imidlertid styrer et sæt komplekse ligevægte denne proces, som kun kan afsluttes efter det sidste trin i processerne: malkning. I dette lys kan der fremsættes et overvældende argument for dannelsen af proteinholdige komplekser (submiceller) som de formative midler i syntesen af kaseinmiceller i brystvæv. Hvorvidt disse submiceller vedvarer i mælken er blevet stillet spørgsmålstegn ved. Forstyrrelser i micellære ligevægte tillader imidlertid genoptagelse af submicellære partikler i mejeriprodukter såsom ost. Protein – protein-interaktioner synes således at være vigtige i mælk og mejeriprodukter fra det endoplasmatiske retikulum til osteskærebrættet.