v srdci systému odstředěného mléka jsou koloidní transportní komplexy kasein-vápník nazývané kaseinové micely. Aplikace fyzikálně chemických technik, jako je světlo, neutron, a rentgenový rozptyl a elektronová mikroskopie přinesla řadu experimentálních detailů týkajících se struktury kaseinové micely. Z těchto experimentálních datových bází vznikly dva protichůdné modely pro vnitřní strukturu kaseinové micely. Jeden model zdůrazňuje proteinové submicelární struktury jako dominantní rys, zatímco druhý navrhuje, aby tuto funkci sloužily anorganické nanoklastry fosforečnanu vápenatého. Tyto modely jsou kriticky zkoumány s ohledem na naše současné informace týkající se biologických procesů sekrece bílkovin. Dále jsou aplikovány dva základní principy strukturní biologie: tato proteinová struktura vede k fungování a že kompetentní interakce protein-protein (asociace) povedou k účinnému průchodu sekrečním aparátem mléčné žlázy. Tento proces však řídí soubor složitých rovnováh, které mohou být dokončeny až po posledním kroku procesů: dojení. V tomto světle lze učinit ohromující argument pro tvorbu proteinových komplexů (submicel) jako formativních činidel při syntéze kaseinových micel v mléčné tkáni. Zda tyto submicely přetrvávají v mléce, bylo zpochybněno. Poruchy v micelárních rovnovážích však umožňují reemergenci submicelárních částic v mléčných výrobcích, jako je sýr. Zdá se tedy, že interakce protein–protein jsou důležité v mléce a mléčných výrobcích od endoplazmatického retikula po sýrovou desku.