proteínas adaptadoras tais como AP-2, AP180 e CALM (proteína leucemia linfóide linfóide de Conjunto clatrina), que se acumulam no bilayer lipídico, são responsáveis pelo Recrutamento do trimer da clatrina em forma de triskelion. Este trímero não interage diretamente com a membrana, mas, em vez disso, forma uma estrutura reticular de reforço que atua como um molde no qual as vesículas de membrana podem se desenvolver. A sua influência na curvatura da membrana é através das proteínas adaptadoras que estão ancoradas na camada lipídica. Importante, as proteínas adaptadoras também participam diretamente na flexão da membrana e determinação do tamanho da vesícula.
proteínas do AP2 e do domínio de BAR:
a formação de poços revestidos de clatrina (CCP) requer várias proteínas ligantes à actina, como as que pertencem à superfamília BAR (Bin/Amphiphysin/Rvs). Estes incluem anfifisina e endofilina em mamíferos e Rvs161p e Rvs167p em levedura . O papel destas proteínas BAR é na deformação da membrana, essencialmente promovendo a sua tubulação. Ao se ligar a membranas carregadas negativamente, obtém-se uma curvatura positiva que segue a topologia côncava do α-helix dímero anfipático da proteína . Proteínas de barra-F, que pertencem a uma sub-família da superfamília de barras, possuem um domínio maior que também é côncavo em forma, mas mais raso em sua curvatura. Estas proteínas são propostas para gerar vesículas com um raio maior em comparação com aquelas proteínas com um domínio de BAR . Em ambos os casos, as proteínas podem agir como sensores de curvatura que reformam a membrana em uma forma à qual podem facilmente se ligar . No caso da endocitose mediada pela clatrina, acredita-se que as proteínas da barra-F cheguem ao local da formação do poço revestido por clatrina, antes das proteínas da barra, e, como tal, também podem estar envolvidas na nucleação da CCP .
Enquanto o BAR de domínio proteínas facilitar tubulation da membrana, o adaptador de proteínas, inclusive AP-2 ou aqueles que possuem o epsin N-terminal de homologia (SÉTIMO) de domínio, tais como epsin , ou AP-180 N-terminal de homologia (ANTH) de domínios como o AP-180 continuar a recrutar os clathrin triskelion e regulamentares proteínas necessárias para as fases posteriores de clathrin revestido de vesículas (CCV) de formação. Ambos os domínios ENTH e ANTH são altamente homólogos e ligam-se fosfolípidos inositol; especialmente PIP2 . Embora ambas as subclasses proteicas estimulem a formação de uma rede de clatrina triskélia, apenas as proteínas que possuem o domínio ENTH influenciam a curvatura da membrana, com a estrutura de clatrina produzida pela estimulação AP-180 tendo sido mostrado que permanecem planas . Acredita –se que esta influência dos domínios ENTH resulte da formação de uma α-helix ‘α0’ adicional entre o domínio ENTH e a molécula PIP . Foi proposto que a inserção deste domínio entre as cabeças lipídicas da membrana bicamada pode ser suficiente para alterar apenas a curvatura da membrana.; no entanto, pode também ser uma resposta sinérgica com a montagem de clatrina .