脂質二重層内に蓄積するAP-2、AP180およびCALM（クラスリン-アセンブリリンパ性骨髄性白血病タンパク質）などのアダプタータンパク質は、トリスケリオン形クラスリン三量体の動員に関与している。 この三量体は膜と直接相互作用するのではなく、膜小胞が発達する可能性のある型として作用する補強格子構造を形成する。 膜の湾曲のその影響は脂質のbilayerに固定するアダプター蛋白質によってあります。 重要なことは、アダプタータンパク質はまた、膜の曲げと小胞のサイズの決定に直接関与しています。
AP2およびバードメインタンパク質:
クラスリン被覆ピット（Ｃｃｐ）の形成には，ＢＡＲ（Ｂｉｎ／Ａｍｐｈｉｐｈｙｓｉｎ／Ｒｖｓ）スーパーファミリーに属するアクチン結合蛋白質などの種々のアクチン結合蛋白質が必要である。 これらには、哺乳動物のアンフィフィシンおよびエンドフィリンおよび酵母のRvs161PおよびRvs167Pが含まれる。 これらの棒蛋白質の役割は本質的にtubulationを促進する膜の変形に、あります。 負に荷電した膜に結合することにより、タンパク質の両親媒性α-ヘリックス二量体の凹状トポロジーに従う正の曲率が得られる。 BARスーパーファミリーのサブファミリーに属するF-BARタンパク質は、形状が凹型でありながら曲率が浅い大きなドメインを持っています。 これらの蛋白質は，バードメインを有する蛋白質に比べてより大きな半径を有する小胞を生成することが提案されている。 いずれの場合も、タンパク質は、それらが容易に結合することができる形状に膜を再形成する曲率センサとして作用し得る。 クラスリン媒介エンドサイトーシスの場合、F-BARタンパク質は、BARタンパク質の前に、クラスリン被覆ピット形成の部位に到着すると考えられており、そのようなものとしてもCCPの核形成に関与している可能性がある。
BARドメインタンパク質は膜のチューブ形成を促進するが、AP-2を含むアダプタータンパク質やエプシンのようなエプシンN末端相同性（ENTH）ドメイン、AP-180のようなAP-180N末端相同性（ANTH）ドメインを有するアダプタータンパク質は、クラスリン三角膜およびクラスリン被覆小胞（CCV）形成の後期段階に必要な他の調節タンパク質を募集し続ける。 ENTHおよびANTHの範囲は両方非常に相同で、イノシトールのリン脂質を結合します;特にPIP2。 両方のタンパク質サブクラスは、クラスリンtriskeliaネットワークの形成を刺激するが、唯一のENＨドメインを有するタンパク質は、AP-180刺激によって生成されたクラスリン格子が平らなままであることが示されている、膜の曲率に影響を与えます。 ENＴＨドメインからのこの影響は、ENＴＨドメインとＰＩＰ分子との間に追加のαヘリックス”α０”が形成されたことに起因すると考えられる。 これは、膜二重層の脂質ヘッドの間にこのドメインの挿入は、単独で膜の曲率を変更するのに十分であるかもしれないことが提案されています; 但しそれはまたclathrinアセンブリとの互いに作用し合う応答であるかもしれません。