Adapterproteiner såsom AP-2, AP180 och CALM (Clathrin-assembly lymfoid myeloid leukemiprotein), som ackumuleras i lipid-dubbelskiktet, är ansvariga för rekryteringen av den triskelionformade Clathrintrimeren. Denna trimer interagerar inte direkt med membranet utan bildar istället en förstärkande gitterstruktur som fungerar som en form i vilken membranblåsor kan utvecklas. Dess inflytande på membrankurvaturen är via adapterproteinerna som är förankrade i lipiddubbelskiktet. Viktigt är att adapterproteinerna också deltar direkt i membranböjning och bestämning av vesikelstorlek .
AP2 och bar-domain proteiner:
bildandet av klatrinbelagda gropar (CCP) kräver olika aktinbindande proteiner, såsom de som tillhör BAR (Bin/Amphiphysin/Rvs) superfamilj. Dessa inkluderar amfifysin och endofilin hos däggdjur och Rvs161p och Rvs167p i jäst . Rollen för dessa BARPROTEINER är i membrandeformation, vilket väsentligen främjar dess tubulering. Genom att binda till negativt laddade membran erhålles en positiv krökning som följer den konkava topologin hos proteinets amfipatiska Bisexuell-helix dimer . F-Bar-proteiner, som tillhör en underfamilj av BAR-superfamiljen, har en större domän som också är konkav i form, men grundare i sin krökning. Dessa proteiner föreslås generera vesiklar med en större radie jämfört med de proteiner som har en BARDOMÄN . I båda fallen kan proteinerna fungera som krökningssensorer som reformerar membranet till en form som de lätt kan binda till . I fallet med clathrinmedierad endocytos tros f-BAR-proteinerna komma fram till platsen för clathrin-belagd gropbildning, före BARPROTEINERNA, och som sådan kan också vara involverad i kärnbildning av CCP .
medan bardomänproteinerna underlättar tubulering av membranet, adapterproteinerna inklusive AP-2 eller de som har epsin N-terminal homologi (ENTH) domän såsom epsin , eller AP-180 N-terminal homologi (ANTH) domäner såsom AP-180 fortsätter att rekrytera clathrin triskelion och andra regulatoriska proteiner som krävs för de senare stadierna av clathrin-belagd vesikel (CCV) bildning. Både ENTH-och ANTH-domänerna är mycket homologa och binder inositolfosfolipider; speciellt PIP2 . Även om båda proteinunderklasserna stimulerar bildandet av ett clathrin triskelia-nätverk, påverkar endast proteiner som har ENTH-domänen membrankurvatur, med clathringitteret producerat genom AP-180-stimulering har visat sig förbli platt . Detta inflytande från ENTH-domänerna tros bero på bildandet av en ytterligare 2 –helix ’- 0’ mellan enth-domänen och PIP-molekylen . Det har föreslagits att införandet av denna domän mellan lipidhuvudena i membrandubbelskiktet kan vara tillräckligt för att ändra membrankurvaturen ensam; men det kan också vara ett synergistiskt svar med clathrin assembly .