proteinele adaptoare precum AP-2, AP180 și CALM (proteina leucemiei mieloide limfoide cu asamblare Clatrină), care se acumulează în bistratul lipidic, sunt responsabile pentru recrutarea trimerului de Clatrină în formă de triskelion. Acest trimer nu interacționează direct cu membrana, ci formează în schimb o structură de rețea de armare care acționează ca o matriță în care se pot dezvolta vezicule de membrană. Influența sa asupra curburii membranei este prin intermediul proteinelor adaptoare care sunt ancorate la bistratul lipidic. Important, proteinele adaptoare participă, de asemenea, direct la îndoirea membranei și la determinarea mărimii veziculelor .
AP2 și proteine din domeniul BAR:
formarea gropilor acoperite cu clatrin (CCP) necesită diverse proteine care leagă actina, cum ar fi cele aparținând superfamiliei BAR (Bin/Amfifizină/Rvs). Acestea includ amfifizina și endofilina la mamifere și rvs161p și Rvs167p în drojdie . Rolul acestor proteine BAR este în deformarea membranei, promovând în esență tubularea acesteia. Prin legarea la membranele încărcate negativ, se obține o curbură pozitivă care urmează topologia concavă a dimerului amfipatic al proteinei. Proteinele F-BAR, care aparțin unei sub-familii a superfamiliei BAR, posedă un domeniu mai mare, care are și o formă concavă, dar mai puțin adâncă în curbură. Aceste proteine sunt propuse pentru a genera vezicule cu o rază mai mare în comparație cu acele proteine cu care posedă un domeniu de bare . În ambele cazuri, proteinele pot acționa ca senzori de curbură care reformează membrana într-o formă la care se pot lega cu ușurință . În cazul endocitozei mediate de clatrină, se crede că proteinele F-BAR ajung la locul formării gropii acoperite cu clatrină, înainte de proteinele BAR și, ca atare, pot fi implicate și în nucleația PCC .
în timp ce proteinele domeniului BAR facilitează tubularea membranei, proteinele adaptoare , inclusiv AP-2 sau cele care posedă domeniul omologiei n-terminale epsin (ENTH), cum ar fi epsin, sau domeniile omologiei n-terminale AP-180 (ANTH), cum ar fi AP-180, continuă să recruteze triskelionul clatrin și alte proteine reglatoare necesare pentru etapele ulterioare ale formării veziculei acoperite cu clatrin (CCV). Atât domeniile ENTH, cât și ANTH sunt foarte omoloage și leagă fosfolipidele inozitol; în special PIP2 . Deși ambele subclase proteice stimulează formarea unei rețele triskelia clatrină, numai proteinele care posedă domeniul ENTH influențează curbura membranei, cu rețeaua clatrină produsă de stimularea AP-180 s-a dovedit că rămâne plană . Se crede că această influență din domeniile ENTH rezultă din formarea unei spirale suplimentare de –a zecea-a zecea-a 0-A între domeniul ENTH și molecula PIP . S-a propus că inserarea acestui domeniu între capetele lipidice ale bistratului de membrană poate fi suficientă pentru a modifica singură curbura membranei; cu toate acestea, poate fi, de asemenea, un răspuns sinergic cu adunarea clatrinei .