białka Adaptacyjne, takie jak AP-2, AP180 i CALM (clathrin-assembly lymphoid myeloid leukaemia protein), które gromadzą się w dwuwarstwie lipidowej, są odpowiedzialne za rekrutację triskelionu w kształcie Trimeru Klatryny. Trymer ten nie oddziałuje bezpośrednio z membraną, ale zamiast tego tworzy wzmacniającą strukturę siatki, która działa jak forma, w której mogą rozwijać się pęcherzyki membranowe. Jego wpływ na krzywiznę błony jest poprzez białka adaptera, które są zakotwiczone w dwuwarstwie lipidowej. Co ważne, białka adaptera uczestniczą również bezpośrednio w zginaniu błony i określaniu wielkości pęcherzyków .
białka domeny AP2 i BAR:
tworzenie dołów pokrytych klatryną (CCP) wymaga różnych białek wiążących aktynę, takich jak te należące do nadrodziny BAR (Bin/Amphiphysin/Rvs). Należą do nich amfifizyna i endofilina u ssaków oraz Rvs161p i rvs167p u drożdży . Rola tych białek BAR jest w deformacji błony, zasadniczo promowanie jej kanalizacji. Przez wiązanie z ujemnie naładowanymi błonami uzyskuje się dodatnią krzywiznę, która podąża za wklęsłą topologią amfipatycznego dimeru α-helisy białka. Białka F-BAR, które należą do podrodziny nadrodziny BAR, posiadają większą domenę, która jest również wklęsła w kształcie, ale płytsza w swojej krzywiźnie. Białka te są proponowane do wytwarzania pęcherzyków o większym promieniu w porównaniu do tych białek posiadających domenę BAR . W obu przypadkach białka mogą działać jako czujniki krzywizny, które przekształcają membranę w kształt, do którego mogą łatwo się wiązać . W przypadku endocytozy pośredniczonej przez klatrynę uważa się, że białka F-BAR docierają do miejsca powstawania pit pokrytego klatryną, przed białkami BAR i jako takie mogą również uczestniczyć w zarodkowaniu CCP .
podczas gdy białka domeny prętowej ułatwiają tubulację błony, białka adaptera, w tym AP-2 lub te , które posiadają domenę N-końcowej homologii EPSYNY (ENTH), taką jak epsyna, lub domeny AP-180 N-końcowej homologii (ANTH), takie jak AP-180, nadal rekrutują klatrynę triskelion i inne białka regulatorowe wymagane do późniejszych etapów tworzenia pęcherzyków pokrytych klatryną (CCV). Zarówno domeny ENTH, jak i ANTH są wysoce homologiczne i wiążą fosfolipidy inozytolu; zwłaszcza PIP2 . Chociaż obie podklasy białek stymulują tworzenie sieci klatryny triskeli, tylko białka posiadające domenę ENTH wpływają na krzywiznę błony, przy czym kratka klatryny wytwarzana przez stymulację AP-180 okazała się pozostać płaska . Uważa się, że ten wpływ z domen ENTH wynika z utworzenia dodatkowej α –helisy ” α0 ” między domeną ENTH a cząsteczką PIP . Zaproponowano, że wstawienie tej domeny między główki lipidowe dwuwarstwy błony może być wystarczające do zmiany samej krzywizny błony; jednak może to być również reakcja synergiczna z zespołem klatryny .