Adapterproteiner SOM AP-2, AP180 og CALM (Clathrin-assembly lymfoid myeloid leukemi protein), som akkumuleres i lipid-dobbeltlaget, er ansvarlige for rekruttering av triskelionformet Clathrin trimer. Denne trimer interagerer ikke direkte med membranen, men danner i stedet en forsterkende gitterstruktur som virker som en form der membranvesikler kan utvikle seg. Dens innflytelse på membrankurvatur er via adapterproteinene som er forankret til lipid-dobbeltlaget. Det er viktig at adapterproteinene også deltar direkte i membranbøyning og vesikelstørrelsesbestemmelse .
AP2 og BAR-domene proteiner:
dannelsen av clathrin-coated pits (Ccp) krever forskjellige actin-bindende proteiner som de som tilhører BAR (Bin/Amphiphysin/Rvs) superfamily. Disse inkluderer amphiphysin og endophilin i pattedyr og Rvs161p og Rvs167p i gjær . ROLLEN til DISSE BARPROTEINENE er i membrandeformasjon, i hovedsak fremme dens tubulering. Ved binding til negativt ladede membraner oppnås en positiv krumning som følger den konkave topologien til proteinets amphipathic α-helix dimer . F – bar proteiner, som tilhører en underfamilie AV BAR superfamilien, har et større domene som også er konkav i form, men likevel grunne i krumningen. Disse proteinene foreslås å generere vesikler med en større radius sammenlignet med de proteinene med å ha ET BARDOMENE . I begge tilfeller kan proteinene fungere som krumningssensorer som reformerer membranen til en form som de lett kan binde seg til . I tilfelle av klathrin-mediert endocytose antas f-bar-proteinene å ankomme stedet for klathrin-belagt pitdannelse, før BAR-proteinene, og som sådan kan også være involvert i kjernedannelse AV KKP .
MENS BARDOMENEPROTEINENE letter tubulering av membranen , fortsetter adapterproteiner inkludert AP-2 eller de som har epsin N-terminal homologi (ENTH) domene som epsin, ELLER AP-180 N-terminal homologi (ANTH) domener som AP-180 å rekruttere clathrin triskelion og andre regulatoriske proteiner som kreves for de senere stadier av clathrin-belagt vesikkel (CCV) dannelse. BÅDE ENTH-og ANTH-domenene er svært homologe og binder inositolfosfolipider; spesielt PIP2 . Selv om begge proteinunderklasser stimulerer dannelsen av et clathrin triskelia-nettverk, er det bare proteiner som har ENTH-domenet som påvirker membrankurvatur, med clathrin-gitteret produsert AV AP-180-stimulering som har vist seg å forbli flatt . Denne innflytelsen fra ENTH-domenene antas å være et resultat av dannelsen av en ekstra α –helix ‘α’ mellom ENTH-domenet og PIP-molekylet . Det har blitt foreslått at innsetting av dette domenet mellom lipid hoder av membranen dobbeltlag kan være tilstrekkelig til å endre membran krumning alene; men det kan også være en synergistisk respons med clathrin assembly .