Adapterproteiner såsom AP-2, AP180 og CALM (Clathrin-assembly lymfoid myeloid leukæmi protein), som akkumuleres i lipid-dobbeltlaget, er ansvarlige for rekrutteringen af den triskelionformede Clathrin-trimer. Denne trimer interagerer ikke direkte med membranen, men danner i stedet en forstærkende gitterstruktur, der fungerer som en form, hvor membranvesikler kan udvikle sig. Dens indflydelse på membrankrumning er via adapterproteinerne, der er forankret i lipid-dobbeltlaget. Det er vigtigt, at adapterproteinerne også deltager direkte i membranbøjning og bestemmelse af vesikelstørrelse .
AP2 og BAR-domæne proteiner:
dannelsen af clathrin-coatede gruber (CCP ‘ er) kræver forskellige actinbindende proteiner, såsom dem, der tilhører bar (Bin/Amphiphysin/Rvs) superfamilie. Disse omfatter amphiphysin og endophilin hos pattedyr og Rvs161p og Rvs167p i gær . Disse BARPROTEINS rolle er i membrandeformation, der i det væsentlige fremmer dens tubulation. Ved binding til negativt ladede membraner opnås en positiv krumning, der følger den konkave topologi af proteinets amfipatiske kurvspiraldimer . F-BAR proteiner, som tilhører en underfamilie af BAR superfamilien, besidder et større domæne, der også er konkav i form, men alligevel lavere i sin krumning. Disse proteiner foreslås at generere vesikler med en større radius sammenlignet med de proteiner, der besidder et BARDOMÆNE . I begge tilfælde kan proteinerne fungere som krumningssensorer, der reformerer membranen til en form, som de let kan binde til . I tilfælde af clathrin-medieret endocytose antages f-BAR-proteinerne at ankomme til stedet for clathrin-belagt pitdannelse før BARPROTEINERNE og kan som sådan også være involveret i nucleation af CCP .
mens BAR-domæneproteinerne Letter tubulering af membranen, fortsætter adapterproteinerne inklusive AP-2 eller dem , der besidder epsin N-terminal homologi (ENTH) domæne såsom epsin eller AP-180 N-terminal homologi (ANTH) domæner såsom AP-180 med at rekruttere clathrin triskelion og andre regulatoriske proteiner, der kræves til de senere stadier af clathrin-coated vesikel (CCV) dannelse. Både ENTH-og ANTH-domænerne er meget homologe og binder inositolphospholipider; især PIP2 . Selvom begge proteinunderklasser stimulerer dannelsen af et clathrin triskelia-netværk, er det kun proteiner, der har ENTH-domænet, der påvirker membrankrumning, hvor clathrin-gitteret produceret ved AP-180-stimulering har vist sig at forblive fladt . Denne indflydelse fra ENTH-domænerne antages at være resultatet af dannelsen af en yderligere krusespiral ‘krus0’ mellem ETH –domænet og PIP-molekylet . Det er blevet foreslået, at indsættelse af dette domæne mellem lipidhovederne i membran-dobbeltlaget kan være tilstrækkeligt til at ændre membrankrumning alene; det kan dog også være et synergistisk svar med clathrin assembly .