Adaptorové proteiny jako AP-2, AP180 a CALM (klathrin-assembly lymfoidní myeloidní leukemický protein), které se hromadí v lipidové dvojvrstvě, jsou zodpovědné za nábor trimeru klathrinu ve tvaru triskelionu. Tento trimer neinteraguje přímo s membránou, ale místo toho vytváří výztužnou mřížkovou strukturu, která působí jako forma, ve které se mohou vyvinout membránové vezikuly. Jeho vliv na zakřivení membrány je prostřednictvím adaptačních proteinů, které jsou ukotveny k lipidové dvojvrstvě. Důležité je, že adaptorové proteiny se také přímo podílejí na ohýbání membrány a stanovení velikosti vezikul .
AP2 a BAR-doménové proteiny:
tvorba jám potažených klatrinem (CCP) vyžaduje různé proteiny vázající aktin, jako jsou proteiny patřící do nadčeledi BAR (Bin / Amfifysin/Rvs). Patří sem amfifyzin a endofilin u savců a Rvs161p a Rvs167p v kvasinkách . Úloha těchto barových proteinů spočívá v deformaci membrány, což v podstatě podporuje její tubulaci. Vazbou na záporně nabité membrány se získá pozitivní zakřivení, které sleduje konkávní topologii amfipatického dimeru α-šroubovice proteinu. F-BAR proteiny, které patří do podčeledi barové nadčeledi, mají větší doménu, která je také konkávního tvaru, ale mělčí ve svém zakřivení. Tyto proteiny jsou navrženy tak, aby vytvářely vezikuly s větším poloměrem ve srovnání s proteiny s barovou doménou . V obou případech mohou proteiny působit jako senzory zakřivení, které transformují membránu do tvaru, na který se mohou snadno vázat . V případě endocytózy zprostředkované klathrinem se předpokládá, že proteiny F-BAR dorazí do místa tvorby jámy potažené klathrinem, před barovými proteiny, a jako takové se mohou také podílet na nukleaci CCP .
zatímco proteiny barové domény usnadňují tubulaci membrány, adaptorové proteiny včetně AP-2 nebo ty, které mají epsin N-terminální homologii (ENTH) doménu, jako je epsin, nebo AP-180 N-terminální homologie (ANTH) domény, jako je AP-180, pokračují v náboru klatrinového triskelionu a dalších regulačních proteinů potřebných pro pozdější stadia tvorby váčků (CCV) potažených klatrinem. ENTH i ANTH domény jsou vysoce homologní a váží inositolové fosfolipidy; zejména PIP2 . Ačkoli obě proteinové podtřídy stimulují tvorbu sítě klathrin triskelia, pouze proteiny mající ENTH doménu ovlivňují zakřivení membrány, přičemž klathrinová mřížka produkovaná stimulací AP-180 byla prokázána jako plochá . Předpokládá se, že tento vliv z domén ENTH je výsledkem vytvoření další α –šroubovice ‚α0‘ mezi doménou ENTH a molekulou PIP . Bylo navrženo, že vložení této domény mezi lipidové hlavy membránové dvojvrstvy může být dostatečné pro změnu samotného zakřivení membrány; může to však být také synergická reakce s sestavením klathrinu .